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生化酵素：一般性質、動力學與活性的調節；維生素與輔酵素112-2 年第67題

關於酶催化反應動力學參數的敘述，下列何者錯誤？

A.從酶反應的雙倒數圖（Lineweaver-Burk plot）中，所求得與y軸的截距表示Km/Vmax✓ 正解

B.對於Michaelis-Menten kinetics，當初速度（V0）等於（1/2）Vmax時，受質濃度（[S]）等於Km

C.催化常數kcat等於Vmax除以全部酶濃度（[Et]）

D.酶對受質的特異性常數（specificity constant）常以kcat/Km表示

詳解

AI詳解（AI 生成僅供參考）

雙倒數圖的y軸截距代表1/Vmax，而非Km/Vmax，因此選項A敘述錯誤。 **A.** 錯誤。Lineweaver-Burk plot為1/V0 vs 1/[S]的直線圖，方程式為1/V0 = (Km/Vmax)×(1/[S]) + 1/Vmax。y軸截距（1/[S]=0時）為1/Vmax，而非Km/Vmax。x軸截距才是-1/Km。 **B.** 正確。由Michaelis-Menten equation：V0 = Vmax[S]/(Km+[S])，當V0 = 1/2 Vmax時，1/2 Vmax = Vmax[S]/(Km+[S])，化簡得Km = [S]，此為Km的定義。 **C.** 正確。催化常數kcat定義為單位酶分子每單位時間催化的底物分子數，計算式為kcat = Vmax/[Et]，其單位為s⁻¹。 **D.** 正確。特異性常數（specificity constant或catalytic efficiency）= kcat/Km，用於評估酶對特定受質的催化效率，值越大表示酶的選擇性和效率越高。

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